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26.09.2022

21.03.2022

Das ungenutzte Stickstoffreservoir

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Guanidin ist eine der stickstoffreichsten Verbindungen. Es könnte eine wertvolle Quelle für die Versorgung mit Stickstoff sein, doch nur die wenigsten Organismen können darauf zugreifen. Bestimmten Bakterien gelingt es jedoch, Stickstoff aus Guanidin zu beziehen.

Wie das funktioniert, fand nun ein Konstanzer Forschungsteam um Chemiker Prof. Dr. Jörg Hartig und Biologin Prof. Dr. Olga Mayans heraus. Eine Schlüsselrolle spielt ein neu entdecktes Enzym - und überraschenderweise Nickel. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature veröffentlicht.

Ohne Stickstoff kein Wachstum

Stickstoff ist ein wichtiger Bestandteil aller Lebewesen, und ohne Stickstoff-Aufnahme ist kein Wachstum möglich. Obwohl die Atmosphäre zu 80 Prozent aus Stickstoff besteht, können die allermeisten Lebewesen nicht auf diese Reserve zugreifen. Sie sind daher auf chemisch gebundenen Stickstoff angewiesen, der deshalb auch ein Hauptbestandteil von Düngemitteln ist. Wo jedoch zu wenig Stickstoff verfügbar ist, da kommen sowohl Pflanzen als auch viele Mikroorganismen schnell an ihre Grenzen.

In der Natur gibt es Stickstoffreserven, die kaum genutzt sind: Guanidin ist eine weit verbreitete, stickstoffreiche Verbindung, die sich durch eine besonders hohe chemische Stabilität auszeichnet. Aufgrund dieser Stabilität ist es für Organismen kaum möglich, den lebensnotwendigen Stickstoff aus Guanidin zu beziehen: Sie können sozusagen "die Nuss nicht knacken". Viele Organismen sitzen also nah an einer reichhaltigen Stickstoffquelle - und kommen doch nicht an sie heran.

Ein Konstanzer Forschungsverbund um Chemiker Prof. Dr. Jörg Hartig und Biologin Prof. Dr. Olga Mayans entschlüsselte nun einen biochemischen Mechanismus, mit dem es bestimmten Mikroorganismen gelingt, Stickstoff aus Guanidin abzubauen. In nitratarmen Regionen ist dies ein entscheidender Vorteil gegenüber konkurrierenden Organismen.

Wie der Stickstoff-Abbau funktioniert

Bakterien aus der Gruppe der Blaualgen nutzen ein Enzym aus der Familie der Arginasen, um den Abbau von Guanidin in Form einer sogenannten Hydrolyse in Gang zu setzen. Hydrolyse bedeutet zunächst einmal nichts anderes als die Aufspaltung der chemischen Verbindung durch Wasser. Im Fall von Guanidin reicht der Kontakt mit Wasser allein allerdings nicht aus: "Wenn man Guanidin in Wasser taucht, passiert erst mal hunderttausende von Jahren lang so gut wie gar nichts - weil nicht genügend Energie zur Verfügung steht, um diese Verbindung anzugreifen", schildert der Konstanzer Biologe Dr. Dietmar Funck.

Das Wasser muss daher zunächst "scharf gemacht" werden, um chemisch aktiver zu werden und das Guanidin aufspalten zu können. Das geschieht durch die Bindung an Nickel-Ionen. Dass ausgerechnet Nickel als Katalysator verwendet wird, überraschte das Forschungsteam. "Nickel ist besonders. Nickel ist kompliziert. Man hat sehr schnell entweder zu wenig oder zu viel davon", schildert Jörg Hartig: "Wir Menschen haben in unserem Körper keine nickelabhängigen Enzyme mehr, weil es für den Organismus zu kompliziert ist, die richtige Menge bereitzustellen."

Trotzdem greifen die Bakterien spezifisch auf das verzwickte Nickel zurück, um die Hydrolyse in Gang zu setzen. "Auch für die Bakterien ist der Umgang mit Nickel keine Kleinigkeit", erklärt der Biochemiker Dr. Malte Sinn, "sie benötigen zwei Hilfsenzyme, um Nickel in das Enzym einzubauen". Das durch Nickel-Ionen im aktiven Zentrum des Enzyms "scharf gemachte" Wasser greift das Guanidin an und wandelt es in Ammoniak und Harnstoff um. Der Harnstoff kann durch weitere Enzyme ebenfalls in Ammoniak umgewandelt werden. Beide Verbindungen können somit in der Folge für die Stickstoffversorgung genutzt werden. Damit steht der Stickstoff für den Aufbau neuer Biomoleküle zur Verfügung.

Strukturaufnahmen

Die Arbeitsgruppe von Olga Mayans führte Strukturanalysen durch, um den Prozess auf molekularer Ebene zu untersuchen. Auch hier war es überraschend, wie hochspezifisch der Vorgang abläuft. Die Strukturaufnahmen zeigen, wie passgenau das Enzym sein Substrat Guanidin umschließt. "Es hat eine sehr schöne Struktur, auffallend symmetrisch. Das aktive Zentrum ist sehr klein und perfekt dafür geeignet, das kleine Guanidin-Molekül in korrekter Position für die Hydrolyse zu halten", erklärt die Biologin Dr. Jennifer Fleming aus der Arbeitsgruppe von Olga Mayans.

Für das Forschungsteam sind die aktuellen Ergebnisse ein erster Schritt, um natürlich vorkommendes Guanidin näher zu erforschen: wie es entsteht, welche Funktionen es in der Natur hat und welche weiteren Organismen es verwerten können. Denn trotz seiner großen Verbreitung ist Guanidin ein noch weißer Fleck auf der biochemischen Landkarte.

» Originalpublikation

Quelle: Universität Konstanz