Chemie-Nobelpreis für Entwicklung von Methoden zur Analytik biologischer Makromoleküle

Die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften hat beschlossen, dass der Nobelpreis des Jahres 2002 verliehen wird

"für die Entwicklung von Methoden zur Identifikation und Strukturanalyse von biologischen Makromolekülen"

zur einen Hälfte an

John B. Fenn
Virginia Commonwealth University, Richmond, USA,

und

Koichi Tanaka
Shimadzu Corp., Kyoto, Japan

"für ihre Entwicklung von weichen Desorption/Ionisation-Methoden zur massenspektrometrischen Analyse von biologischen Makromolekülen"

und zur anderen Hälfte des Preises an

Kurt Wüthrich
Eidgenössische Technische Hochschule (ETH), Zürich, Schweiz und The Scripps Research Institute, La Jolla, USA

"für seine Entwicklung der kernmagnetischen Resonanzspektroskopie zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von biologischen Makromolekülen in Lösung".

Revolutionierende Analysenmethoden für Biomoleküle

Der diesjährige Nobelpreis in Chemie handelt von neuen, kraftvollen Analysenmethoden zum Studium von biologischen Makromolekülen, z.B. Proteinen. Die Möglichkeit, Proteine nachzuweisen, im Detail zu analysieren und dreidimensional in Lösung darzustellen, hat das Verständnis der Lebensprozesse erweitert.

Beide Methoden haben vor allem die Entwicklung neuer Heilmittel revolutioniert. Neue und vielversprechende Anwendungen werden laufend auch aus anderen Bereichen gemeldet, z.B. aus der Lebensmittelkontrolle und der Frühdiagnostik von Brust- und Prostatakrebs.

Massenspektrometrie ist eine sehr wichtige Analysenmethode - sie wird im allgemeinen in jedem Chemielaboratorium angewendet. Früher konnten nur kleinere Moleküle identifiziert werden, aber John B. Fenn und Koichi Tanaka haben Methoden entwickelt, die auch die Analyse biologischer Makromoleküle ermöglichen.

John B. Fenn veröffentlichte 1988 die sogenannte ESI (electrospray ionisation) Methode. Mit ihr werden zuerst kleine, geladene Tropfen einer Proteinlösung produziert, welche dann wegen des verdunstenden Wasseranteils zusammenschrumpfen. Langsam bleiben frei schwebende Proteinionen übrig, deren Massen man zum Beispiel dadurch ausrechnen kann, dass man sie beschleunigt und die Flugzeit über eine bekannte Strecke misst. Gleichzeitig führte Koichi Tanaka eine andere Technik ein, um Proteine frei schweben zu lassen, nämlich mittels weicher Laserdesorption (soft laser desorption). Ein Laserpuls muss die Probe treffen, die in kleine Teile "gesprengt" wird und somit die Moleküle freigibt.

Der zweite Teil des Preises zeichnet die Weiterentwicklung einer anderen Lieblingsmethode unter Chemikern, nämlich der kernmagnetischen Resonanz, NMR, aus. Mit NMR erhält man Information über die dreidimensionale Struktur und die Beweglichkeit des Moleküls. Durch seine Arbeit zu Beginn der 1980er Jahre hat Kurt Wüthrich die Anwendung von NMR auf Proteine ermöglicht. Er entwickelte zum einen eine generelle Methode zur systematischen Bestimmung gewisser Fixpunkte im Proteinmolekül, zum anderen ein Prinzip, um mittels der Abstände die dreidimensionale Struktur auszurechnen. Der Vorteil der NMR ist, dass man die Proteine in Lösung, also in einer den Verhältnissen in den Zellen gleichenden Umgebung studieren kann.

Quelle: Nobel Foundation